Группа исследователей Стэнфордского университета совершила прорыв в понимании механизма работы ферментов, опубликовав результаты в февральском номере журнала Science. Исследование, возглавляемое профессором биохимии Дэном Хершлагом и аспирантом Сыюань Ду, раскрывает принципы, остававшиеся загадкой почти столетие.
До 1926 года биохимики приписывали биологические реакции некой «жизненной силе», пока Джеймс Самнер не выделил первый фермент – уреазу, за что позже получил Нобелевскую премию. Новое исследование демонстрирует, что ферменты способны ускорять химические реакции в триллионы раз эффективнее, чем они протекают в естественных условиях.
Используя более тысячи рентгеновских снимков ферментов в действии, исследователи сфокусировались на семействе сериновых протеаз. Сравнительный анализ реакций с участием ферментов и без них позволил детально изучить энергетический вклад активных центров.
Ключевым открытием стало подтверждение существования ферментов в множественных физических состояниях, названных «конформационными ансамблями». Этот механизм был обнаружен не только во всех сериновых протеазах, но и в более чем сотне других ферментов.
Исследователи описали конкретный механизм: атом кислорода в активном центре приближается к атому углерода, создавая напряжение, подобное сжатой пружине. Примечательно, что природа независимо эволюционировала такие механизмы в различных семействах ферментов.
Это открытие может революционизировать преподавание биохимии и существенно продвинуть инженерию ферментов. Понимание этих механизмов открывает новые возможности для разработки искусственных ферментов, не уступающих природным по эффективности.
Практическое значение исследования простирается далеко за пределы фундаментальной науки. Новые знания могут найти применение в промышленности, медицине и разработке лекарственных препаратов, позволяя создавать более эффективные биокатализаторы и терапевтические средства.
Изображение носит иллюстративный характер
До 1926 года биохимики приписывали биологические реакции некой «жизненной силе», пока Джеймс Самнер не выделил первый фермент – уреазу, за что позже получил Нобелевскую премию. Новое исследование демонстрирует, что ферменты способны ускорять химические реакции в триллионы раз эффективнее, чем они протекают в естественных условиях.
Используя более тысячи рентгеновских снимков ферментов в действии, исследователи сфокусировались на семействе сериновых протеаз. Сравнительный анализ реакций с участием ферментов и без них позволил детально изучить энергетический вклад активных центров.
Ключевым открытием стало подтверждение существования ферментов в множественных физических состояниях, названных «конформационными ансамблями». Этот механизм был обнаружен не только во всех сериновых протеазах, но и в более чем сотне других ферментов.
Исследователи описали конкретный механизм: атом кислорода в активном центре приближается к атому углерода, создавая напряжение, подобное сжатой пружине. Примечательно, что природа независимо эволюционировала такие механизмы в различных семействах ферментов.
Это открытие может революционизировать преподавание биохимии и существенно продвинуть инженерию ферментов. Понимание этих механизмов открывает новые возможности для разработки искусственных ферментов, не уступающих природным по эффективности.
Практическое значение исследования простирается далеко за пределы фундаментальной науки. Новые знания могут найти применение в промышленности, медицине и разработке лекарственных препаратов, позволяя создавать более эффективные биокатализаторы и терапевтические средства.
