В первом масштабном исследовании, опубликованном 3 февраля в ACS Central Science, группа ученых под руководством Джеффри Хартгеринка (Rice University, профессор химии и биоинженерии) и Эдварда Эгельмана (University of Virginia) сообщила о необычном строении коллагена, отличающемся от традиционного правозакрученного суперспирального вида. Ключевыми участниками работы стали также Трейси Ю (бывший аспирант Хартгеринка в Rice University, ныне научный сотрудник в University of Washington) и Марк Кройцбергер (University of Virginia, первый автор исследования), а среди соавторов фигурируют Майкл Перди (University of Virginia), Ти Буи и Мария Ханку (кафедра химии в Rice University), Томаш Осиньски (University of Southern California) и Питер Кассон (Georgia Institute of Technology).
Команда обнаружила, что часть молекул может образовывать так называемую «упакованную коллагеновую сборку» без привычной спиральной закрутки. Этот результат меняет представление о самом распространенном белке организма, долгое время считавшемся одинаково организованным. По словам Хартгеринка, «эта работа фундаментально меняет наше представление о коллагене», поскольку открывает ранее не описанные конфигурации белка.
Трейси Ю отметила: «Отсутствие суперспирального закручивания позволяет молекулам взаимодействовать иначе, чем мы видели ранее». Марк Кройцбергер добавил: «Это бросает вызов устоявшимся догмам о структуре коллагена и открывает путь к переосмыслению его биологических ролей». Эдвард Эгельман подчеркнул: «Наше исследование уточняет понимание коллагена и подчеркивает важность пересмотра других биологических структур, которые, как считалось, были хорошо изучены».
Созданная учеными модель опиралась на коллагеноподобные пептиды из области C1q — важного иммунного компонента. Благодаря передовому крио-электронному микроскопу исследователи смогли разглядеть уникальные взаимодействия, в том числе штабелирование гидроксипролина и формирование симметричной гидрофобной полости.
Полученные результаты указывают на более широкое функциональное разнообразие коллагена, чем предполагалось. Его роль затрагивает не только механическую поддержку тканей, но и иммунные процессы, клеточную сигнализацию, регенерацию и потенциально многие патологии, связанные с нарушениями в строении белка — от синдрома Элерса–Данлоса до злокачественных новообразований.
Особенно значимым это открытие становится в сфере разработки биоматериалов. Проверка новых коллагеновых форм обещает улучшить заживляющие повязки, способы поставки лекарств и принципы тканевой инженерии. Ученые ожидают, что понимание коллагеновых вариантов позволит целенаправленно конструировать более эффективные терапевтические подходы.
Перспективность метода крио-ЭМ выражается не только в способности изучать нестандартные структуры коллагена, но и в ожидаемых открытиях по другим белкам. Раньше, используя рентгеновские методы, многие крупные комплексы считали полностью исследованными, но теперь оказалось, что и там могут скрываться неожиданные варианты укладки молекул.
Изображение носит иллюстративный характер
Команда обнаружила, что часть молекул может образовывать так называемую «упакованную коллагеновую сборку» без привычной спиральной закрутки. Этот результат меняет представление о самом распространенном белке организма, долгое время считавшемся одинаково организованным. По словам Хартгеринка, «эта работа фундаментально меняет наше представление о коллагене», поскольку открывает ранее не описанные конфигурации белка.
Трейси Ю отметила: «Отсутствие суперспирального закручивания позволяет молекулам взаимодействовать иначе, чем мы видели ранее». Марк Кройцбергер добавил: «Это бросает вызов устоявшимся догмам о структуре коллагена и открывает путь к переосмыслению его биологических ролей». Эдвард Эгельман подчеркнул: «Наше исследование уточняет понимание коллагена и подчеркивает важность пересмотра других биологических структур, которые, как считалось, были хорошо изучены».
Созданная учеными модель опиралась на коллагеноподобные пептиды из области C1q — важного иммунного компонента. Благодаря передовому крио-электронному микроскопу исследователи смогли разглядеть уникальные взаимодействия, в том числе штабелирование гидроксипролина и формирование симметричной гидрофобной полости.
Полученные результаты указывают на более широкое функциональное разнообразие коллагена, чем предполагалось. Его роль затрагивает не только механическую поддержку тканей, но и иммунные процессы, клеточную сигнализацию, регенерацию и потенциально многие патологии, связанные с нарушениями в строении белка — от синдрома Элерса–Данлоса до злокачественных новообразований.
Особенно значимым это открытие становится в сфере разработки биоматериалов. Проверка новых коллагеновых форм обещает улучшить заживляющие повязки, способы поставки лекарств и принципы тканевой инженерии. Ученые ожидают, что понимание коллагеновых вариантов позволит целенаправленно конструировать более эффективные терапевтические подходы.
Перспективность метода крио-ЭМ выражается не только в способности изучать нестандартные структуры коллагена, но и в ожидаемых открытиях по другим белкам. Раньше, используя рентгеновские методы, многие крупные комплексы считали полностью исследованными, но теперь оказалось, что и там могут скрываться неожиданные варианты укладки молекул.
