Протеины представляют собой динамичные молекулы, способные изгибаться, сгибаться и менять форму в ответ на изменения окружающей среды. Такие наноизменения играют решающую роль в ферментативном катализе, передаче химических сигналов, клеточном делении и процессах дифференциации, а ароматические взаимодействия обеспечивают молекулярное распознавание и стабилизацию белковых комплексов.
Под руководством профессора Такафуми Уэно из Института науки в Токио разработан инновационный подход к управлению ориентацией ароматических сайд-цепей посредством белковой инженерии. Полученные результаты, опубликованные в Advanced Science, подтверждают перспективность данного метода для контроля молекулярных процессов на атомном уровне.
В основе предложенной методики лежит система белкового клеточного контейнера, созданная на базе ферритина, известного своей способностью формировать клеткообразные структуры. Специально сконструированные карманы внутри ферритиновой оболочки окружены тщательно расположенными кластерами ароматических аминокислот с заменами на группы фенилаланина, что формирует уникальную микросреду для конформационных перестроек.
При связывании специфических флуоресцентных лигандов с созданными карманами запускается эффект домино, приводящий к скоординированной перестройке ориентаций нескольких ароматических остатков. Эта система позволяет точно инициировать и контролировать молекулярные изменения, значительно повышая управляемость белковых структур.
Детальный анализ с использованием рентгеноструктурной кристаллографии продемонстрировал, что различные лигандные структуры вызывают специфические изменения в конфигурациях окружающих ароматических остатков. Вариации с разным количеством и типами замен групп фенилаланина позволили добиться тонкой настройки системы в ответ на молекулярные события связывания.
Флуоресцентные молекулы, находящиеся в ароматических карманах, демонстрируют улучшенные характеристики, включая повышение квантовой эффективности и увеличение времени жизни возбуждённого состояния. Профессор Уэно отметил: «Вместе эти результаты предоставляют понимание уникального молекулярного поведения и флуоресцентных свойств лигандов, обусловленного сборкой ароматических остатков, а также служат руководством для создания динамически управляемых супрамолекулярных биоматериалов».
Использование флуоресцентного лигандного связывания как двигателя для координированных изменений ароматических сайд-цепей открывает возможность передачи молекулярной информации на наноуровне. Такой подход позволяет точно регулировать динамику белковых структур и управлять их конформационными перестройками.
Разработанный метод имеет широкий спектр потенциальных применений: от создания биомолекулярных роботов, реагирующих на внешние стимулы, до направленной доставки лекарственных средств, особенно малорастворимых соединений. Кроме того, улучшенные флуоресцентные свойства и управляемость молекулярных процессов открывают перспективы для разработки высокочувствительных биосенсоров и адаптивных биоматериалов в медицине, биотехнологии и материаловедении.
Изображение носит иллюстративный характер
Под руководством профессора Такафуми Уэно из Института науки в Токио разработан инновационный подход к управлению ориентацией ароматических сайд-цепей посредством белковой инженерии. Полученные результаты, опубликованные в Advanced Science, подтверждают перспективность данного метода для контроля молекулярных процессов на атомном уровне.
В основе предложенной методики лежит система белкового клеточного контейнера, созданная на базе ферритина, известного своей способностью формировать клеткообразные структуры. Специально сконструированные карманы внутри ферритиновой оболочки окружены тщательно расположенными кластерами ароматических аминокислот с заменами на группы фенилаланина, что формирует уникальную микросреду для конформационных перестроек.
При связывании специфических флуоресцентных лигандов с созданными карманами запускается эффект домино, приводящий к скоординированной перестройке ориентаций нескольких ароматических остатков. Эта система позволяет точно инициировать и контролировать молекулярные изменения, значительно повышая управляемость белковых структур.
Детальный анализ с использованием рентгеноструктурной кристаллографии продемонстрировал, что различные лигандные структуры вызывают специфические изменения в конфигурациях окружающих ароматических остатков. Вариации с разным количеством и типами замен групп фенилаланина позволили добиться тонкой настройки системы в ответ на молекулярные события связывания.
Флуоресцентные молекулы, находящиеся в ароматических карманах, демонстрируют улучшенные характеристики, включая повышение квантовой эффективности и увеличение времени жизни возбуждённого состояния. Профессор Уэно отметил: «Вместе эти результаты предоставляют понимание уникального молекулярного поведения и флуоресцентных свойств лигандов, обусловленного сборкой ароматических остатков, а также служат руководством для создания динамически управляемых супрамолекулярных биоматериалов».
Использование флуоресцентного лигандного связывания как двигателя для координированных изменений ароматических сайд-цепей открывает возможность передачи молекулярной информации на наноуровне. Такой подход позволяет точно регулировать динамику белковых структур и управлять их конформационными перестройками.
Разработанный метод имеет широкий спектр потенциальных применений: от создания биомолекулярных роботов, реагирующих на внешние стимулы, до направленной доставки лекарственных средств, особенно малорастворимых соединений. Кроме того, улучшенные флуоресцентные свойства и управляемость молекулярных процессов открывают перспективы для разработки высокочувствительных биосенсоров и адаптивных биоматериалов в медицине, биотехнологии и материаловедении.
